Transferrin ist ein Glykoprotein, das in den Hepatozyten synthetisiert wird und der Haupt-Eisentransporter im Blut ist. Transferrin besteht aus eine Polypeptid-Kette mit zwei Bindungsstellen für Eisen und zwei Oligosaccharidketten mit terminalen Sialinsäureresten. Die Anzahl der Sialinsäurereste ist die Grundlage der Bezeichnung der Glykoform des Transferrins. Als Transferrin-Glykoformen sind im menschlichen Serum nachweisbar: Tetrasialotransferrin (~80 %), Pentasialotransferrin (~14 %), Trisialotransferrin (~4 %) und Disialotransferrin (< 2 %).

In den 1970er Jahren wurde erkannt, dass bei chronischem Alkoholabusus Disialotransferrin ansteigt. Gleichzeitig stieg der Anteil vom Asialotransferrin an, weshalb der Begriff "Kohlenhydrat-defizientes Transferrin (engl. carbohydrate-deficient transferrin (CDT)) entstand.

Das CDT gehört u. a. neben der GGT und dem MCV zu den indirekten Zustandsmarkern für Alkoholkonsum.

Neben genetischen Varianten mit globaler Verteilung gibt es auffällige CDT-Muster beim CDG-Syndrom (eng. congenital disorders of glycosylation).