Amylase im Urin

Amylase im Urin

Themenübersicht

Allgemeines

  • Die Bestimmung der Amylase im Urin erfolgt bei Verdacht auf Manipulationen von Urinproben und Makroamylasämie.
  • Die Alpha-Amylase wird im sekretorischen Epithel aller Mundspeicheldrüsen und – wie Lipase – in den Acini der Bauchspeicheldrüse synthetisiert und fast ausschließlich über Ausführungsgänge in den Magen-Darm-Kanal abgegeben. Nach vollständiger glomerulärer Filtration wird die Amylase zu ca. 50% tubulär rückresorbiert.
  • Die α‑Amylasen (1,4‑α‑D‑Glucanohydrolasen, EC 3.2.1.1) katalysieren den hydrolytischen Abbau von polymeren Kohlenhydraten wie Amylose, Amylopektin und Glykogen durch Spaltung von 1,4‑α‑glycosidischen Bindungen. Bei Poly- und Oligosacchariden werden immer mehrere glykosidische Bindungen gleichzeitig hydrolisiert. Als kleinste Einheit wird Maltotriose in Maltose und Glucose gespalten – jedoch mit sehr geringer Geschwindigkeit.
  • Man unterscheidet zwei Typen von α‑Amylasen, den Pankreas-Typ (P‑Typ) und den Speicheldrüsentyp (S‑Typ). Während der P‑Typ praktisch ausschließlich dem Pankreas und damit organspezifisch zugeordnet werden kann, ist der S‑Typ unterschiedlicher Herkunft.
  • Außer in den Speicheldrüsen kann er in Tränen, Schweiß, Muttermilch, Amnion- Flüssigkeit, Lungen, Hoden und im Epithel der Eileiter vorkommen.

Indikation

  • Vd. auf Makroamylasämie
  • Vd. auf Manipulation von Urinproben mit synthetischem Urin

Material

Spontan-/Mittelstrahlurin

  • 5 ml Urin
  • Urin ohne Zusatzstoffe sammeln, α‑Amylase ist in saurem Urin instabil.
  • Die Bestimmung sofort durchführen oder den pH vor der Lagerung auf einen alkalischen Bereich (gerade oberhalb pH 7) einstellen.

Durchführungsfrequenz

Durchführungsfrequenz
werktags
Jederzeit
an anderen Tagen
Jederzeit

Einheit

µmol/sL

Referenzbereich

Urin:
Mann:
0.27 – 8.20 µmol/sL
Frau:
0.35 – 7.46 µmol/sL

Beurteilung der Ergebnisse

Erhöhte Werte:

  • Erhöhte Amylase-Aktivitäten im Urin findet man also, wenn auch die Amylase-Konzentration im Serum erhöht ist. Ausnahme:  Makroamylasämie: Durch Bindung von Immunglobulinen kann es zur erhöhten Aktivitäten kommen, da die Amylase mit diesen  hochmolekulare Komplexe bildet und somit nicht über die Nieren ausgeschieden werden kann.
  • Deutlich erhöhte Amylase-Aktivitäten im Urin findet man bei akuter Pankreatitis und im akuten Schub einer chron. Pankreatitis, auch bei Mumps oder Sialolithiasis.
  • Geringere Erhöhungen treten auf bei Parotitiden, bei Alkoholismus, bei Azidosen, selten auch bei Tumoren und bei Beteiligung der Bauchspeicheldrüse u.a. bei Virushepatitis, Typhus, Oberbauchtraumen, Sarkoidose, AIDS.

Erniedrigte Werte:

  • Bei Manipulation von Urinproben mit synthetischem Urin ist typischerweise keine Amylase-Aktivität im Urin vorhanden, da die Amylase kein Bestandteil künstlichen Urins ist. In Urin humanen Ursprungs sind typischerweise o.g. Aktivität zu verzeichnen.

Grenzen des Verfahrens

  • α‑Amylase ist in saurem Urin instabil. Die Bestimmung sofort durchführen oder den pH vor der Lagerung auf einen alkalischen Bereich (gerade oberhalb pH 7) einstellen.
  • Keine wesentliche Beeinflussung des Ergebnisses durch Hämolyse, Ascorbinsäure, Phosphat, Harnstoff und Medikamenten in üblichen Dosierungen.

Weiterführende Untersuchungen

bei Verdacht auf Urin-Manipulation:

bei Verdacht auf Pankreatitis:

Methode

Enzymatischer Farbtest

Methodenbeschreibung

Das zu untersuchende Enzym katalysiert die Reaktion von einem Substrat in ein Produkt unter Ausbildung eines Enzym-Substrat-Komplexes. Die photometrische Messung der umgesetzten Menge Substrat oder entstehenden Menge Produkt beruht auf dem Prinzip der Absorption von Licht durch eine absorbierende Substanz. Die physiologischen Substrate und Produkte der meisten Enzyme sind farblos. Deshalb werden entweder synthetische (chromogene) Substrate eingesetzt, bei denen ein farbiges Reaktionsprodukt entsteht, oder der eigentlichen Messreaktion wird eine Indikator-Reaktion nachgeschaltet.

Vergleichbare Ergebnisse können nur erhalten werden, wenn die Enzymaktivitäten unter gleichen Bedingungen gemessen werden. Deshalb wurde für die Messung der katalytischen Aktivität vieler Enzyme von der International Federation of Clinical Chemistry (IFCC) ein Referenzsystem etabliert. Die Messtemperatur ist 37 °C.

Da die Enzyme an Hand ihrer katalytischen Aktivität quantitativ bestimmt werden, erfolgt die Angabe der Aktivität in kinetischen Einheiten. Als Maßeinheiten sind definiert:

  • International unit (IU) von der Commission of Enzymes der International Union of Biochemistry (IUB). 1 IU ist diejenige Enzymmenge, die einen Substratumsatz von 1 μmol pro Minute katalysiert. Die katalytische Konzentration der Enzyme wird in U/l, kU/l oder mU/l angegeben.
  • Katal von der International Union of Pure and Applied Chemistry und der IUB. Ein Katal katalysiert den Substratumsatz von 1 mol pro Sekunde. Die Enzymaktivität wird in Katal/l oder μKatal/l angegeben. Das Katal steht im Einklang mit dem Systeme Internationale (SI), bei dem das Mol die Einheit des umgesetzten Substrates ist und die Sekunde die Zeiteinheit. Somit entsprechen 1 U = 1 μmol/60 s = 0,0167 μmol/s oder 1,0 μKatal/l = 60 U/l.

Literatur: Thomas, Labor & Diagnose 2020

Literatur

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