ALAT (GPT)

ALAT (GPT)

Themenübersicht

Allgemeines

  • Die GPT-/ALT-Aktivität wird bei der Diagnose von Lebererkrankungen eingesetzt.
  • Das Enzym Alaninaminotransferase (ALT, Synonym: Glutamat-Pyruvat-Transglutaminase (GPT)) kommt in einer Vielzahl verschiedener Gewebe vor. Die wichtigste Quelle für die ALT ist die Leber.

Indikation

Als Kenngröße einer Leberzellschädigung und zur Verlaufs- und Therapiebeurteilung:

  • Abklärung eines Ikterus und Subikterus.
  • Lebererkrankung durch hepatotrope Viren.
  • Miterkrankung der Leber bei systemischen Viruserkrankungen, bakteriellen und parasitären Infektionen.
  • Zur Diagnostik chronischer Lebererkrankungen.
  • Bei autoimmuner Leberkrankung.
  • Zur Erkennung von Leberschäden durch:
    • Alkohol,
    • Arzneimittel,
    • Hepatotoxine,
    • Rauschmittel,
    • toxische Chemikalien am Arbeitsplatz und in der Umwelt, sowie durch
    • Überernährung (Nicht-alkoholische Steatosis der Leber) und durch
    • parenterale Ernährung.
  • Bei Verdacht auf Raumforderung in der Leber.
  • Bei Lebererkrankung in der Schwangerschaft.
  • Verdacht auf hereditäre Stoffwechselstörung:
    • Hämochromatose,
    • M. Wilson,
    • α1-Antitrypsin-Mangel,
    • zystische Fibrose.
  • Indikation einer anti-viralen Therapie bei chronischer Hepatitis und therapeutische Beurteilung.

Material

Serum-Gel-Röhrchen

Durchführung

Durchführungsort/-orte:

MZLA - Standort Altenburg
Durchführungsfrequenz
werktags
jederzeit
an anderen Tagen
jederzeit

Referenzbereich

Männer: < 0.85 µkat/l

Frauen: < 0.60 µkat/l

Beurteilung der Ergebnisse

  • Die ALT-Serumaktivität ist bei z. B. Hepatitis, Zirrhose, obstruktivem Ikterus, Leberkarzinomen und chronischem Alkoholabusus erhöht.
  • Im Rahmen einer Herzmuskelschädigung spricht eine Erhöhung der ALT für eine Rechtsherzinsuffizienz mit Stauungsleber.
  • Obwohl bei Krankheitsprozessen, die die Leberzellenintegrität beeinträchtigen, sowohl die ALT als auch die Aspartataminotransferase (AST) im Serum erhöht sind, ist die ALT das spezifischere Enzym für die Leber. Außerdem hält die Erhöhung der ALT-Aktivität länger an als die der AST-Aktivität.

Grenzen des Verfahrens

  • Durch die Zugabe von Pyridoxalphosphat zu dem Test wird die Aminotransferaseaktivität erhöht. Die Aktivierung bei AST ist höher als bei ALT. Pyridoxalphosphat verhindert eine falsch niedrige Aminotransferaseaktivität in Patientenproben, die zu wenig endogenes Pyridoxalphosphat enthalten (Vitamin B6-Mangel).
  • Die Kontamination mit Erythrozyten führt zu erhöhten Werten, da die Analytkonzentration in Erythrozyten höher als in normalen Seren ist. Der Grad dieser Interferenz kann schwanken und richtet sich nach dem Analytgehalt in den lysierten Erythrozyten.
  • Medikamente: In therapeutischen Konzentrationen wurde bei üblichen Medikamenten-Panels keine Interferenz gefunden.
    • Ausnahme: In therapeutischen Konzentrationen kann Calciumdobesilat zu falsch niedrigen ALT-Werten führen.
  • Cyanokit (Hydroxocobalamin) kann den Test stören. Physiologische Plasmakonzentrationen von Sulfasalazin und Sulfapyridin können zu falschen Ergebnissen führen.

Weiterführende Untersuchungen

Methode

Enzymatischer Farbtest

Methodenbeschreibung

Das zu untersuchende Enzym katalysiert die Reaktion von einem Substrat in ein Produkt unter Ausbildung eines Enzym-Substrat-Komplexes. Die photometrische Messung der umgesetzten Menge Substrat oder entstehenden Menge Produkt beruht auf dem Prinzip der Absorption von Licht durch eine absorbierende Substanz. Die physiologischen Substrate und Produkte der meisten Enzyme sind farblos. Deshalb werden entweder synthetische (chromogene) Substrate eingesetzt, bei denen ein farbiges Reaktionsprodukt entsteht, oder der eigentlichen Messreaktion wird eine Indikator-Reaktion nachgeschaltet.

Vergleichbare Ergebnisse können nur erhalten werden, wenn die Enzymaktivitäten unter gleichen Bedingungen gemessen werden. Deshalb wurde für die Messung der katalytischen Aktivität vieler Enzyme von der International Federation of Clinical Chemistry (IFCC) ein Referenzsystem etabliert. Die Messtemperatur ist 37 °C.

Da die Enzyme an Hand ihrer katalytischen Aktivität quantitativ bestimmt werden, erfolgt die Angabe der Aktivität in kinetischen Einheiten. Als Maßeinheiten sind definiert:

  • International unit (IU) von der Commission of Enzymes der International Union of Biochemistry (IUB). 1 IU ist diejenige Enzymmenge, die einen Substratumsatz von 1 μmol pro Minute katalysiert. Die katalytische Konzentration der Enzyme wird in U/l, kU/l oder mU/l angegeben.
  • Katal von der International Union of Pure and Applied Chemistry und der IUB. Ein Katal katalysiert den Substratumsatz von 1 mol pro Sekunde. Die Enzymaktivität wird in Katal/l oder μKatal/l angegeben. Das Katal steht im Einklang mit dem Systeme Internationale (SI), bei dem das Mol die Einheit des umgesetzten Substrates ist und die Sekunde die Zeiteinheit. Somit entsprechen 1 U = 1 μmol/60 s = 0,0167 μmol/s oder 1,0 μKatal/l = 60 U/l.

Literatur: Thomas, Labor & Diagnose 2020

Literatur

  • Herstellerangaben
  • Thomas, Labor & Diagnose 2020
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Material
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